In manchen Fällen sind maßanalytische Bestimmungen mit Kaliumpermanganat nicht wie üblich in saurer, sondern in alkalischer Lösung durchzuführen, obwohl der Endpunkt der Titration relativ schwer zu erkennen ist. Ein Beispiel hierfür ist die quantitative Erfassung von Mangan in technischen Eisensorten nach Volhard-Wolff:
Die Aufarbeitung der manganhaltigen Eisenprobe liefert eine Lösung, die Mangan(II)-Ionen enthält. Diese auf einen geeigneten pH-Wert eingestellte Probelösung wird mit einer Kaliumpermanganat-Maßlösung titriert, wobei die Mn(II)-Ionen mit den MnO₄^–-Ionen zu Mangan(IV)-oxid (Braunstein) reagieren.

Bei einer derartigen Analyse werden 3,0 g manganhaltiges Roheisen eingewogen. Das Volumen der erhaltenen Lösung beträgt l ,0 Liter.
Hiervon werden 250 ml entnommen, stark mit Wasser verdünnt und auf den gewünschten pH-Wert eingestellt. Für die Titration dieser Lösung bis zum Endpunkt benötigt man 10 ml Kaliumpermanganat-Lösung der Konzentration 0,02 mol/l.
Stellen Sie die Gleichung für die bei der Titration ablaufende Redoxreaktion auf und berechnen Sie den Massenanteil des Mangans in der untersuchten Roheisenprobe!

Assimilation und Dissimilation sind gegenläufige Stoffwechselprozesse.

Eine Algensuspension wird zunächst unter idealen Bedingungen kultiviert und der Versuchsansatz anschließend schlagartig verdunkelt
Fertigen Sie ein beschriftetes Diagramm an, aus dem der Verlauf der Glycerinsäure-3-phosphat-Konzentration in den Chloroplasten vor und nach dem Übergang vom Hellen ins Dunkle hervorgeht und erläutern Sie die dargestellten Veränderungen!

Die in der Photosynthese aufgebaute Glucose kann im Stoffwechsel auf unterschiedlichen Wegen zur Energiefreisetzung herangezogen werden.
Für die Oxidation von Glucose zu Wasser und Kohlenstoffdioxid (Reaktion 1) und für die Umwandlung von Glucose zu Ethanol und Kohlenstoffdioxid (Reaktion 2) gelten bei Standardbedingungen (T =298 K) folgende thermodynamische Daten:

	H°	S°
Reaktion 1	- 2817 kJ . mol-1	+ 0,185 kJ . K-1 . mol-1
Reaktion 2	- 82 kJ . mol-1	+ 0,461 kJ . K-1 . mol-1

Laufen die Reaktionen l und 2 in lebenden Organismen ab, so wird ein Teil der Freien Enthalpie in Form von ATP gebunden.
Formulieren Sie für jede der beiden Reaktionen die Gesamtgleichung unter Einbezug der ATP-Bilanz! Für Coenzyme ist die übliche Kurzschreibweise zu verwenden.

Berechnen Sie für beide Reaktionen die Änderung der Freien Standardenthalpie
G°, vergleichen Sie die Werte und beurteilen Sie auf dieser Grundlage die Effizienz der beiden Abbauwege der Glucose!

In den Zellen der Leber wird Ethanol mit Hilfe des Enzyms Alkoholdehydrogenase zu einem Aldehyd oxidiert. Zur Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms kann ein fotometrisches Verfahren verwendet werden, das auf dem in Abbildung l dargestellten Absorptionsverhalten von NAD⁺ und NADH/H⁺ beruht. In Abbildung 2 sind die Messergebnisse einer derartigen Versuchsreihe zur Bestimmung der Enzymaktivität dargestellt.

Stellen Sie die genannte Reaktion mit einer Strukturformelgleichung dar! Für Cofaktoren ist die übliche Kurzschreibweise zu verwenden.
Erklären Sie darauf aufbauend, weshalb die fotometrische Messung bei einer Wellenlänge von 340 nm erfolgte und leiten Sie aus den dargestellten Messergebnissen den Zusammenhang zwischen Enzymkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit ab!

Das Dipeptid mit der Sequenz Gly-Ala (Gly = Glycin, Aminoethansäure; Ala = Alanin, 2-Aminopropansäure) soll mit der Aminosäure Valin (Val = 2-Amino-3-methylbutansäure) zum Tripeptid mit der Sequenz Val-Gly-Ala verknüpft werden.

Zeichnen Sie die Strukturformel des entstehenden Tripeptids und erörtern Sie unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln, weshalb die Verknüpfung der Carboxygruppe des Valins bevorzugt mit dem endständigen Stickstoffatom des Dipeptids und nicht mit dem Stickstoffatom der Peptidbindung erfolgt!

In einem Experiment wird vollständig protoniertes Lysin (2,6-Diaminohexansäure; IEP 9,8) und in einem weiteren Experiment vollständig protoniertes Glycin durch stetes Zutropfen von Natronlauge titriert. Der Verlauf der Titrationen ist in folgenden Diagrammen dargestellt.

Abb. 3: Titrationskurven zweier Aminosäuren

Begründen Sie aus der Struktur des Lysinmoleküls, weshalb sich die beiden Aminogruppen des Moleküls in ihrer Basenstärke unterscheiden!